Die gezielte Modifizierung einer Modellpflanze hat gezeigt, dass sich das stabile Veränderungsmuster von Proteinen durch verringerte Essigsäurereste deutlich wandelt und zu einer resistenteren Zelle führt. Für das Verstehen der Stressbiologie menschlicher Zellen eine wichtige Erkenntnis.
Proteine führen vielfältige Aufgaben für die Struktur, Funktion und Regulation in Zellen aus. Dazu werden sie nach ihrer Bildung für ihre Aufgaben durch gezielte Veränderungen angepasst. „Eine der häufigsten Veränderungen ist die Anbringung eines Essigsäurerestes am Amino-terminalen Ende von Proteinen. Fehlt diese Veränderung vollständig, sind Pflanzen nicht überlebensfähig. Bei einer fehlenden Veränderung an bestimmten Proteinen im Menschen kommt es zu Erkrankungen und Entwicklungsstörungen bis hin zum Zelltod“, erläutert Prof. Dr. Rüdiger Hell vom Centre for Organismal Studies der Universität Heidelberg.
Obwohl bis zu 80 Prozent der Proteine im Cytoplasma von menschlichen Zellen durch einen solchen Essigsäurerest verändert werden, sind die Aufgaben dieser Veränderung bislang nur für einige wenige Proteine untersucht. Bei ihren Forschungen mit gentechnisch veränderten Pflanzen (Arabidopsis thaliana) haben die Wissenschaftler eine Modifizierung in Form verringerter Essigsäurereste herbeigeführt und deren Folgen analysiert. „Das bislang als stabil angesehene Veränderungsmuster der Proteine durch Essigsäurereste wandelte sich überraschenderweise in großem Umfang. Die gezielt gentechnisch veränderten Pflanzen erwiesen sich dabei als resistenter gegen Wassermangel“, so Dr. Markus Wirtz. Dieser Effekt konnte auf die Wirkung des pflanzlichen Hormons Abscisinsäure zurückgeführt werden, das eine zentrale Rolle bei Trockenstress in Pflanzen spielt. Die Resistenz gegen Wassermangel beruhte dabei auf der ständigen Aktivierung natürlicher Maßnahmen von Pflanzen gegen Trockenstress, wie dem Schließen der Spaltöffnungen und der Verlängerung der Primärwurzel. Originalpublikation: Downregulation of N-terminal acetylation triggers ABA-mediated drought responses in Arabidopsis Eric Linster et al.; Nature Communications, doi:10.1038/ncomms8640; 2015