Dynamin-Tetramere besitzen genau die richtige Krümmung zum Bau der Helix, die durch einfaches Aneinandersetzen der Tetramere gebildet werden kann. Die Kontaktstellen sind zunächst blockiert und werden erst freigelegt, wenn korrekte Startsignale aus der Zelle kommen.
Für die Bildung vieler Vesikel ist das Eiweißmolekül Dynamin unentbehrlich. Wissenschaftler des Instituts für Biophysikalische Chemie der Medizinischen Hochschule Hannover (MHH) konnten nun klären, wie sich Dynamin in einem regulierten Prozess zu einer Helix verbindet, die dann funktionsfähig ist. Sie konnten auch zeigen, wie bestimmte Mutationen die Funktion von Dynamin beeinträchtigen – beispielsweise Mutationen, die bei den erblichen Muskelkrankheiten Morbus Charcot-Marie-Tooth und Centronukleare Myopathie auftreten.
Vesikel entstehen durch Zellausstülpungen, die durch Dynamin abgeschnürt werden: Dazu wickelt sich zunächst eine Kette aus Dynamin mehrfach um den Hals des entstehenden Vesikels – ohne, dass dabei Energie verbraucht wird. In einem zweiten Schritt erfolgt dann das Abschnüren als energieabhängige Verengung der Helix. Die Wissenschaftler konnten zeigen, dass die Grundbausteine der Helix aus Dynamin-Tetrameren bestehen. Aufgrund der großen Genauigkeit von etwa einem halben Millionstel Millimeter konnten sie außerdem klären, wie der erste Teilschritt, die Bildung der Dynaminhelix reguliert wird. „Die Dynamin-Tetramere besitzen genau die richtige Krümmung zum Bau der Helix und die Helix kann durch einfaches Aneinandersetzen der Tetramere ohne weiteren Energieeintrag gebildet werden“, sagt Dr. Susanne Eschenburg. „Die Kontaktstellen zwischen den Tetrameren sind zunächst blockiert und werden erst freigelegt, wenn korrekte Startsignale aus der Zelle kommen. Dann erst kann die Spirale gebildet werden“, erläutert ihr Kollege Dr. Thomas Reubold. Originalpublikation: Crystal structure of the dynamin tetramer Thomas F. Reubold et al.; Nature, doi: 10.1038/nature14880; 2015