Das Hitzeschockprotein 60 (Hsp60) bildet in Mitochondrien Strukturen aus, in denen Faltprozesse von Proteinen ablaufen. Bisher unbekannt war, dass das Hsp70 mit dem Helferprotein Hsp10 interagiert, um einzelne Hsp60-Moleküle zu einem molekularen Fass zusammenzubringen.
Mitochondrien üben lebensnotwendige Funktionen aus und importieren dafür mehr als tausend verschiedene Proteine. In den Mitochondrien nehmen diese Proteine ihre reife Struktur an, um aktiv sein zu können. Dieser Prozess wird als Proteinfaltung bezeichnet. Chaperone bzw. Hitzeschockproteine helfen Proteinen dabei und verhindern so, dass sich funktionsuntüchtige Proteinaggregate bilden. Die Mitochondrien besitzen zwei Haupttypen von Faltungshelfern: Hsp70 hilft den Proteinen beim Transport in die Mitochondrien und stimuliert erste Faltungsschritte. Hsp60 bildet Fassstrukturen aus, die aus zwei Kammern bestehen. Jede dieser Kammern wird von einem Ring aus sieben Hsp60 Molekülen gebildet. Die Kammern schließen nicht gefaltete Proteine ein, damit diese im Inneren reifen können. Die Hsp60-Fässer funktionieren nur in Zusammenarbeit mit einem kleinen Helferprotein, dem so genannten Hsp10. Es bildet einen Ring aus sieben Untereinheiten, der als eine Art Deckel die Hsp60-Kammern verschließt. Wie sich die Hsp60-Fässer formen konnte das Team der Universität Freiburg um Privatdozent Dr. Thomas Becker entschlüsseln, denn das Hsp70 spielt eine bislang unbekannte Rolle beim Zusammensetzen der Hsp60-Komplexe. Das Hsp70 interagiert mit dem Hsp10, um einzelne Hsp60-Moleküle zu einem molekularen Fass zusammenzubringen. Damit konnten die Forscher Einblicke in einen zentralen Schritt der Entstehung von Hsp60-Komplexen gewinnen. Die Ergebnisse könnten zukünftig dazu beitragen, die molekularen Grundlagen von Erkrankungen des Nervensystems wie der Parkinson-Krankheit oder der spastischen Lähmung besser zu verstehen. Originalpublikation: Mitochondrial heat shock protein (Hsp) 70 and Hsp10 cooperate in the formation of Hsp60 complexe Thomas Becker et al.; Journal of Biological Chemistry, doi: 10.1074/jbc.M115.642017; 2015
