Ein Forscherteam hat die Struktur eines resistenten Krankenhauskeims analysiert. Dabei fanden sie heraus, wie man den Keim schädigen kann. Eine neue Hoffnung im Kampf gegen multiresistente Erreger?
Jährlich erkranken in Europa mehr als 670.000 Menschen an Erregern, die resistent gegen Antibiotika sind. Die WHO erklärte Antibiotikaresistenzen damit zu einer der größten Bedrohung für die Weltgesundheit. Besonders gefürchtet werden multiresistente Keime, wie Acinetobacter baumannii – ein Bakterium, das außergewöhnlich effizient Multiresistenzen entwickelt und als Krankenhauskeim immungeschwächte Patienten bedroht.
Acinetobacter baumannii ist sehr widerstandsfähig, da es auch in trockener Umgebung lange infektiös bleiben und auf Oberflächen überdauern kann. So überlebt die Mikrobe auch auf der trockenen menschlichen Haut oder in Körperflüssigkeiten wie Blut und Urin.
Ein Wissenschaftlerteam der Uni Frankfurt hat sich die Funktionsweise von Acinetobacter baumannii nun genauer angesehen. Die Forscher wollten wissen, wie es der Problemkeim Acinetobacter baumannii so effektiv schafft, selbst in widrigen Umgebungen nicht auszutrocknen. Wie viele Bakterien ist Acinetobacter baumannii in der Lage, den Zuckeralkohol Mannitol herzustellen, einen Stoff, der sehr stark Wasser bindet. Das verhindert ein Austrocknen.
Den Forschern fiel jedoch auf, dass die Art, wie Acinetobacter baumannii Mannitol herstellt, einzigartig ist. Bei den meisten Organismen werden bei den letzten Schritten der Mannitol-Herstellung zwei Enzymkomplexe katalysiert. Bei Acinetobacter baumannii ist jedoch nur ein einziger Enzymkomplex notwendig: Das Enzym, das zwei katalytischen Aktivitäten miteinander vereint, wird MtlD genannt. Wissenschaftler entdeckten es bereits 2018.
Prof. Klaas Martinus Pos und seinem Team ist es nun gelungen, die räumliche Struktur des Enzyms aufzuklären. „Wir haben herausgefunden, dass das Enzym gewöhnlicherweise in Form von freien Monomeren vorliegt. Die besitzen zwar die beiden nötigen katalytischen Aktivitäten, sind aber inaktiv. Erst eine trockene oder salzhaltige Umgebung löst den sogenannten osmotischen Stress im Bakterium aus, in dessen Folge sich die Monomere zu Dimeren zusammenlagern. Dann erst wird das Enzym aktiv und produziert Mannitol.“
Weiterhin fanden die Wissenschaftler heraus, welche Stellen in der Struktur besonders wichtig für die katalytischen Funktionen des Enzyms und die Dimer-Bildung sind.
Das Mannitol-produzierende Enzym des Krankenhauskeims Acinetobacter baumannii schützt das Bakterium nur in seiner Dimer-Form vor Wasserverlust und Austrocknen. Quelle: Klaas Martinus Pos.
„Diese Arbeit zeigt einen wichtigen neuen Ansatzpunkt zur Bekämpfung dieses Krankenhauskeims. Denn wir haben eine biochemisch empfindliche Stelle im Stoffwechsel des Krankenhauskeims identifiziert. Hier könnten in der Zukunft maßgeschneiderte Substanzen zur Hemmung des Enzyms ansetzen", sagt Prof. Volker Müller.
Dieser Text basiert auf einer Pressemitteilung der Goethe-Universität Frankfurt am Main. Hier findet ihr die Originalpublikation.
Bildquelle: Miti, unsplash
