Hämoglobin ist von großer Bedeutung für den Sauerstofftransport im Blut. Es ist ein Metalloprotein, das den roten Blutzellen (Erythrozyten) ihre Farbe verleiht. Hämoglobin weist eine Molmasse von 64.500 Da auf und besteht aus vier Proteinketten mit je einer Häm-Gruppe. Häm ist ein Chelatkomplex, das von einem vierzähnigen Tetrapyrrol-Ringsystem (Porphyrin) mit einem Fe2+-Ion im Zentrum sammt. Die vier Koordinationsstellen des Zentral-Ions werden von den vier N-Atomen (Stickstoffatome) der Pyrrolringe besetzt. Die Gesamtladung des Häms ist deshalb null, da zwei Pyrrolringe jeweils ein Proton abgegeben haben und somit als Anion vorliegen.
Am Fe2+ befindet sich auch noch eine fünfte Koordinationsstelle. Diese nimmt das freie Elektronenpaar des N-Atoms des sog. proximalen Histidin-Rests ein (eine Seitenkette der Helix F) und bindet damit die Häm-Gruppe kovalent an das Proteinmolekül. An die sechste Koordinationssstelle lagert sich reversibel Sauerstoff an.
Autor: Janica Nolte, DocCheck; lizenziert unter CC BY-NC-SA 3.0
