Als Immunglobulin M, kurz IgM, bezeichnet man eine Unterklasse von Antikörpern.
IgMs zählen zu den natürlichen Antikörpern. Das heißt, sie werden gebildet, ohne dass zuvor ein Kontakt mit Antigenen stattgefunden hat. Sie kommen entsprechend bereits bei Neugeborenen vor und sind ebenfalls im Blut von keimfrei gehaltenen Mäusen nachweisbar. Sie sind somit elementarer Bestandteil des unspezifischen Immunsystems.
IgM besteht wie andere Antikörper aus insgesamt vier Polypeptidketten (Tetramer): zwei leichten und zwei schweren Ketten. Diese sind über Disulfidbrücken miteinander verbunden und bilden so ein Y-förmiges Gesamtmolekül. An den variablen Enden des Y befinden sich die identische Antigenbindungsstellen.
Die leichte Kette (λ- oder κ-Kette) setzt sich aus etwa 220 Aminosäuren (AS) zusammen und gliedert sich in eine variable (VL) und eine konstante Domäne (CL). Die schwere Kette (µ-Kette) besteht aus rund 580 Aminosäuren. Sie beinhaltet eine variable Domäne (Vμ) sowie 4 aufeinanderfolgende konstante Domänen: Cµ1, Cµ2, Cµ3 und Cµ4. An diese schließt sich ein kurzer C-terminaler Schwanz von etwa 20 Aminosäuren an. Die µ-Kette trägt an 5 Asparaginresten spezifische Oligosaccharide.
IgM-Antikörper lagern sich weiter zu Polymeren zusammen, die ebenfalls durch Disulfidbrücken verknüpft sind. Beim Menschen liegt IgM zu rund 75 % als Homopentamer vor, das durch eine J-Kette (für engl. joining) stabilisiert wird. Daneben kommen Homohexamere (rund 25 %) und vereinzelt Monomere vor. Kryoelektronenmikroskopische Aufnahmen einzelner IgM-Pentamere zeigen eine asymmetrische Anordnung mit einer Lücke von etwa 50° zwischen zwei IgM-Molekülen. Dies widerlegt die bis dahin gültige Annahme, dass es sich um ein symmetrische Pentamer handelt.Autor: Janica Nolte, DocCheck, erstellt mit BioRender.com; lizenziert unter CC BY-NC-SA 3.0
