Ein Antikörper, kurz Ak, ist ein Protein, das nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip spezifisch an das Epitop eines bestimmten Antigens binden kann.
Prototypische Antikörper sind aus 4 Ketten aufgebaut:
Diese sind durch Disulfidbrücken miteinander verbunden. Jeder Antikörper besitzt eine spezifische, für ihn charakteristische Antigenbindungsstelle, die Complementarity-determining Region (CDR1, CDR2 und CDR3), auch Paratope genannt. Eingerahmt werden diese von sog. "framework regions" (FR), die relativ konserviert sind und als strukturelles Gerüst für die CDRs dienen. Die Spezifität beruht auf den variablen Teilen der Aminosäuresequenz einzelner Ketten des jeweiligen Antikörperproteins.
Zudem besitzen Antikörper in ihrem konstanten Teil (Fc-Teil bei IgG) eine weitere Bindungsstelle, die beispielsweise von Phagozyten zur Erkennung und Aufnahme von antikörperbeladenen Antigenen genutzt werden kann.
Der konstante Teil der schweren Ketten wird benötigt, um der Zelle zu signalisieren, dass das Antigen gebunden hat. Dafür sind aber noch weitere Signalproteine notwendig, die nach Antigenkontakt eng mit dem konstanten Teil der Ketten assoziiert sind. Für den B-Zell-Rezeptor sind dies die invarianten Ketten Igα und Igβ, für den T-Zell-Rezeptor die vier Signalketten (zwei ε, eine δ und eine ζ-Kette) die man als CD3 zusammenfasst und zusätzlich ein Homodimer aus zwei ζ-Ketten.
Autorin: Fabienne Reh, DocCheck, adaptiert von "The Variable Region of an Antibody Binds to the Antigen"; by BioRender.com (2024); lizenziert unter CC BY-NC-SA 3.0
