Unter Antikörperfragmenten versteht man Molekülteile eines Antikörpers, die durch enzymatische Spaltung eines natürlichen Immunglobulins oder rekombinant durch gentechnische Verfahren entstanden sind.
Das proteolytisches Enzym Papain spaltet Immunglobulin in drei Fragmente:
Pepsin hingegen spaltet das Fc-Fragment von den Fab-Fragmenten, wobei diese über die Disulfidbrücke verbunden bleiben. Der abgespaltene Teil wird als F(ab')2-Fragment bezeichnet. Anschließend spaltet Pepsin die Fc-Region in kleinere Teile, von denen das größte als pFC'-Fragment bezeichnet wird.
Das Fc-Fragment besteht bei IgG, IgA und IgD aus den C2H- und C3H-Domänen. Das Fragment von IgG hat nach der Spaltung eine Molekülmasse von etwa 50 kDa. Bei IgM und IgE setzt das Fc-Fragment sich aus den Domänen C2H, C3H und C4H. Die schweren Ketten sind in der Gelenkregion des Antikörpers über eine Disulfidbrücke miteinander verbunden.
Autorin: Fabienne Reh, DocCheck; by BioRender.com (2024); lizenziert unter CC BY-NC-SA 3.0
